Aquaporin(水通道蛋白)，在动物和植物细胞中已经发现有几种不同的亚型。在动物细胞中已经鉴定了水通道蛋白家族中的六个成员,在植物中发现了具有类似功能的蛋白质。膜的水通道蛋白 AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性的变化。AQP1蛋白也存在于其他组织的细胞中。AQP1及它的同系物能够让水自由通过(不必结合),但是不允许离子或是其他的小分子(包括蛋白质)通过。
Aquaporin-0是哺乳动物眼睛中晶状体纤维间隙连接点的主要成分，是已知在试管中形成膜连接点的唯一Aquaporin。Aquaporin-0 (AQP0)是哺乳动物晶状体中的纤维细胞膜中最丰富的蛋白，既起导水通道的作用，又起细胞接合部粘附分子的作用。现在，研究人员通过电子显微镜以高分辨率确定了AQP0的结构（刊登在本期封面上），该结构还包括在细胞膜中围绕在其四周的类脂，分辨率高到能够分辨单个水分子的程度。这个结构让我们第一次能够仔细观察一个膜蛋白是怎样嵌入在一个类脂双层中的。当在晶状体纤维细胞之间形成接合部时，相关的类脂（已经通过与AQP0的相互作用被部分固定）调控晶格的触点。人们知道，AQP0突变会引起白内障。这些突变可能会干扰AQP0与类脂的相互作用，阻止AQP0嵌入类脂双层中。
本期Nature以封面形式报道了脂与蛋白质在Aquaporin-0相互作用的结构学机制，这一机制被揭示，促进人类了解白内障的关键机制。同时也有助于了解Aquaporin-0蛋白开关机理，促进对水通道的了解。
a, X-ray structure of non-junctional AQP0 (blue) superimposed on the electron-microscope structure of junctional AQP0 (yellow). The arrow indicates the conformational switch of extracellular loop A. b, Interactions involving the C terminus of full-length AQP0. c, Interactions involving the N terminus of full-length AQP0. d, C terminus of cleaved AQP0. e, N terminus of cleaved AQP0. f, View of the extracellular surface of the X-ray structure of non-junctional, full-length AQP0. g, View of the extracellular surface of the electron-microscope structure of junctional AQP0 from the lens core, showing the rosette-like structure formed by the Pro 38 residues.
原始出处：
Tamir Gonen, Yifan Cheng, Piotr Sliz, Yoko Hiroaki, Yoshinori Fujiyoshi, Stephen C. Harrison and Thomas Walz.Lipid–protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals.Nature 438, 633-638
