生物谷报道：最新一期Nature上两篇文章揭示肌球蛋白活性的调节机制。肌球蛋白的活性与肌肉的力量直接相关，以前发现肌球蛋白调控的机理。在Ca2（-10-6M）存在的条件下，在肌球蛋白和肌动蛋白反应同时肌肉收缩，Ca2+在10M以下则肌球蛋白和肌动蛋白的反应停，肌肉舒张。Ca2+的作止用是通过肌球蛋白调节L链进行的。在脊椎动物的平滑肌中，钙依赖性蛋白激酶将L链磷酸化从而活化肌球蛋白。磷酸〔酯〕酶使L链脱磷酸而失去活性。在平滑肌存在着肌动蛋白联系调节，这时代替肌蛋白的是Leiotonin系统起着作用，而不是肌钙蛋白。
最新研究从三维结构等角度以及结构调节的结构域方面全新破译了肌球蛋白的活性机制。这一机制的进一步破译，使人类进一步了解肌肉的力量的来源。
原始来源：
Three-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cryoelectron tomography
Jun Liu, Dianne W. Taylor, Elena B. Krementsova, Kathleen M. Trybus and Kenneth A. Taylor
doi:10.1038/nature04719
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The cargo-binding domain regulates structure and activity of myosin 5
Kavitha Thirumurugan, Takeshi Sakamoto, John A. Hammer, III, James R. Sellers and Peter J. Knight
doi:10.1038/nature04865
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