宾夕法尼亚大学医学院的研究者发现了有关微管的形成机制：这种参与细胞形态塑造、细胞运动和细胞复制的重要蛋白，在类似“马达分子”（motor）和“制停分子”（brake）的两种蛋白的调控下，形成最终正确结构。如果微管蛋白的结构没有正确形成，一些细胞学上最为基本的功能可能会发生紊乱，如细胞分裂和物质转运，而宏观上看这种错误的大范围发生容易引发癌症和痴呆（*）等病症。此外，这篇研究性文章发表于1月期的《Cell》杂志的封面上，由此可见它所阐述的细胞学问题的重要地位。
“在此之前，学者们都是单独研究‘马达分子’和‘制停分子’的，” 细胞生物学副教授Phong Tran（文章作者）介绍说，“此项研究让我们有一个更为全面的了解。”
作为一种结构性蛋白，微管蛋白最为出名的功能可能在于它塑造了不同类型的细胞，形成了细胞分裂中必不可少的纺锤体；分子马达运输营养物质、废物蛋白和细胞内其他物质（神经递质）的时候是沿着微管移动的，就好像沿着细胞内的 “铁轨”在移动。
在此项Cell研究中，研究者以裂殖酵母（**）细胞为实验材料，展示了微管蛋白通过平衡分子马达klp2p的滑动和微管相关蛋白（***）ase1p的制停，实现了微管的端对端有序排列（****）。具体地，研究者展示了已经存在的微管蛋白成为“母”蛋白，作为新微管形成的平台。这个新的“子”微管逐渐生长，并在“母”微管上滑动。当“子”微管生长超越了“母”微管的端头后，形成了两个微管，并由行使交联作用的MAP ase1p蛋白将它们连接起来。
“可以将‘子’微管看成是‘母’微管铁道上的一个短列车，” Tran解释道，“分子马达就是这个列车的引擎，但是同时列车上还有着货物——制停分子也会不断增加，减缓了列车的行进。但是当列车到达轨道的末端后，它依旧粘附在‘母’微管的端头上。在这个末端，‘子’微管就不再移动，从而表现出该区域有重叠发生。我们的工作表明细胞通过协调分子马达和制动蛋白的功能，让规定长度的微管结构保持稳定。”
如果这种微管结构因为制停或马达失灵而发生错误，细胞分裂和细胞内运输都可能出现紊乱，可能会引发癌症和痴呆。“这是首次展示MAPs和马达蛋白的协同作用，” Tran说道，“这是一项非常重要的研究成果，可以让研究微管的学者们重新考虑下一步的研究。”
部分英文原文：
Crosslinkers and Motors Organize Dynamic Microtubules to Form Stable Bipolar Arrays in Fission Yeast
Marcel E. Janson,1,3 Rose Loughlin,2 Isabelle Loïodice,1 Chuanhai Fu,1 Damian Brunner,2 François J. Nédélec,2, and Phong T. Tran1,
1 Cell and Developmental Biology, University of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104, USA
2 Cell Biology and Biophysics Program, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany
Microtubule (MT) nucleation not only occurs from centrosomes, but also in large part from dispersed nucleation sites. The subsequent sorting of short MTs into networks like the mitotic spindle requires molecular motors that laterally slide overlapping MTs and bundling proteins that statically connect MTs. How bundling proteins interfere with MT sliding is unclear. In bipolar MT bundles in fission yeast, we found that the bundler ase1p localized all along the length of antiparallel MTs, whereas the motor klp2p (kinesin-14) accumulated only at MT plus ends. Consequently, sliding forces could only overcome resistant bundling forces for short, newly nucleated MTs, which were transported to their correct position within bundles. Ase1p thus regulated sliding forces based on polarity and overlap length, and computer simulations showed these mechanisms to be sufficient to generate stable bipolar bundles. By combining motor and bundling proteins, cells can thus dynamically organize stable regions of overlap between cytoskeletal filaments.
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