最近，清华大学施一公教授在Cell上面发表有关PSPs（protein serine/threonine phosphatases）的结构以及生化功能的关联综述。磷酸化是表观遗传学中的一个重要研究课题。磷酸化是通过激酶和磷酸酶相对的活性来控制的，也正因此，磷酸化是一个可逆的过程。
特异的去磷酸化作用由少量的丝氨酸-苏氨酸磷酸酶蛋白（PSPs）控制，而这些蛋白又由上千个的磷蛋白亚基构成。很多的PSPs，比如说，磷酸酶1（PP1）和PP2A，通过保守的催化亚基单位和大量的调节性亚单位来达到识别特异底物和发挥调控作用的目的。其他的PSPs，以PP2C和FCP/SCP为代表，包含催化控制区和调节区。（生物谷Bioon.com）
施一公研究成果：
NSMB：解析TIPE2晶体结构
PNAS：膜蛋白酶S2P活性调控研究
Molecular Cell：PP2A调节Tau蛋白脱磷酸
Cell:AHSP介导α血红素稳定的分子机制
Molecular Cell：施一公解析磷酸酶
Nature：华人科学家施一公揭示蛋白质相互作用调控细胞凋亡的结构学基础
《自然》子刊：施一公发表SV40病毒结构新发现
施一公评论文章
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施一公最新动态：
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其他：
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Science：你说你想要一场革命
我怎么一听见“饶子和”和“施一公”的名字心里就犯堵
生物谷推荐原始出处：
Cell, Volume 139, Issue 3, 468-484, 30 October 2009 doi:10.1016/j.cell.2009.10.006
Serine/Threonine Phosphatases: Mechanism through Structure
Yigong Shi1, ,
1 Center for Structural Biology, School of Life Sciences, and School of Medicine, Tsinghua University, Beijing 100084, China
The reversible phosphorylation of proteins is accomplished by opposing activities of kinases and phosphatases. Relatively few protein serine/threonine phosphatases (PSPs) control the specific dephosphorylation of thousands of phosphoprotein substrates. Many PSPs, exemplified by protein phosphatase 1 (PP1) and PP2A, achieve substrate specificity and regulation through combinatorial interactions between conserved catalytic subunits and a large number of regulatory subunits. Other PSPs, represented by PP2C and FCP/SCP, contain both catalytic and regulatory domains within the same polypeptide chain. Here, we discuss biochemical and structural investigations that advance the mechanistic understanding of the three major classes of PSPs, with a focus on PP2A.
