2009年即将走到尽头，回首这一年国内结构生物学研究情况，成三分天下之势。施一公发表Cell、Nature文章多篇，依然保持着他一贯的高质量和高效率，独占鳌头，让众学者叹为观止。作为国内结构生物学知名学者饶子和院士和北京科学研究所的叶克穷研究员最新成果发表于著名刊物Genes &Development、PNAS上。生物谷特别推荐五篇文章，让您窥一斑而知全豹。
Cell：PSPs的结构以及生化功能
PSPs结构与其生化功能存在如何的关系呢？清华大学施一公在11月份的Cell杂志给出了解答。少量的丝氨酸-苏氨酸磷酸酶蛋白（PSPs）控制特异的去磷酸化作用，而PSPs又由上千个的磷蛋白亚基构成。很多的PSPs，比如说，磷酸酶1（PP1）和PP2A，通过保守的催化亚基单位和大量的调节性亚单位来达到识别特异底物和发挥调控作用的目的。其他的PSPs，以PP2C和FCP/SCP为代表，包含催化控制区和调节区。磷酸化一直是表观遗传学中的一个重要研究课题。该研究在这方面做出了突破性工作。>>>更多<<<
Nature：甲酸（formate）通道蛋白FocA结构
甲酸是细菌在无氧呼吸条件下的主要代谢产物之一，也是细菌在无氧呼吸条件下的主要代谢产物之一，发酵状态下，细菌体内积聚了大量的甲酸需要穿过内膜进一步代谢。同时，甲酸还是古老微生物的重要碳源之一。虽然它可以透过细胞内膜，但是大量甲酸的快速运输需要转运系统。FocA是在1994年被发现的甲酸转运蛋白，属于FNT家族，可以转运甲酸、亚硝酸等短链酸。FNT家族一直以来被认为是转运蛋白(transporter)。施一公教授研究组历时两年成功解析了FocA的高分辨率原子结构，证明FocA是通道蛋白（channel），而非转运蛋白（transporter）。>>>更多<<<
Genes & Development：人源蛋白质三维结构
人源LanCL1是一类功能研究较少的蛋白。饶子和研究组对人源LanCL1以及其与谷胱甘肽复合物的三维晶体结构。通过对该结构的分析，发现该蛋白可能是一个能直接耦合细胞氧化还原状态与生长因子受体通路信号转导的分子。进一步的实验证实人源LanCL1能特异性地结合EPS8蛋白上的SH3 domain，并且这一相互作用受谷胱甘肽的调节。在此基础上，细胞实验也表明所有能减弱与EPS8相互作用的突变体均能抑制神经细胞PC12的分化。这一研究结果不仅为深入研究LanCL1的功能指明了研究方向，而且还为研究影响神经细胞分化的信号传导通路开启了一个新的研究领域。>>>更多<<<
PLoS One：冠状病毒结构研究
饶子和研究组确定了小鼠肝炎病毒A59(Hepatitis Virus A59)中非结构蛋白4的C末端位点晶体结构。这对于进一步了解这种蛋白在感染过程中的作用，以及整个病毒复制过程具有重要的意义。>>>更多<<<
PNAS：解析C/D RNA蛋白质复合物的晶体结构
RNA分子不仅仅作为编码蛋白质的模板，许多不编码蛋白质的RNA在生命活动也有重要的功能。在古细菌中，C/D RNA与RNA结合蛋白L7Ae、骨架蛋白Nop5和甲基化酶fibrillarin三个蛋白质亚基组成RNA-蛋白质复合体，该复合物能对底物进行特异位点的甲基化修饰。目前还不了解复合物的整体结构。该研究通过结构生物学手段，使用X射线衍射技术解析了一个4埃分辨率的C/D RNP复合物晶体结构。叶克穷研究组解析了C/D RNA蛋白质复合物的晶体结构，促进了对该复合物的组合方式和其修饰RNA甲基化机理的了解。>>>更多<<<
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