沙雷菌[图片来自：(Credit: Gross L (2006) Cultivating Bacteria's Taste for Toxic Waste. PLoS Biol 4(8): e282. doi:10.1371/journal.pbio.0040282)]
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东安格利亚大学(University of East Anglia)科学家们的一项突破性的发现使得利用细菌产生能量迈出重要一步。
2011年5月23日发表在 PNAS 杂志上的一篇研究论文第一次显示能让细菌细胞转移电荷的蛋白的精确分子结构。这一发现意味着科学家们现在能够着手开发一些方法将细菌直接固定到电极上，从而创造有效的微生物燃料电池或“生物电池”。该研究进展也可能加快基于微生物的能够清除石油或铀污染的试剂的开发，以及以人类或动物垃圾提供动力的燃料电池的开发。
东安格利亚大学生物科学学院的Tom Clarke博士说，“这是一项令人兴奋的进展，有助于我们理解一些细菌种类怎样将电子从细胞外部传递到内部。”
“确定出那些参与这个过程的关键蛋白的精确分子结构，对于将这些微生物作为未来可行的电源而言，是一个关键性的步骤。”
该研究项目得到生物技术和生物科学研究理事会 (Biotechnology and Biological Sciences Research Council, BBSRC)和美国能源部的资金资助。东安格利亚大学的Clarke博士、David Richardson教授和Julea Butt教授负责该项目的研究，同时也得到美国西北太平洋国家实验室同行的合作与支持。
这个研究小组2009年发表在PNAS上的早期研究表明在无氧的环境中细菌的存活机制，即通过构建穿过细胞壁的电线(electrical wire)，并与矿物质接触---这个过程称为铁呼吸或者“岩石呼吸”(breathing rock)。
在这项最新的研究当中，科学家们使用X射线结晶学来揭示出附着在沙雷菌(Shewanella oneidensis)细胞表面的蛋白质的分子结构，而细菌就是通过这些蛋白传递电子。\\生命科学论坛\\ towersimper
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Journal Reference:Structure of a bacterial cell surface decaheme electron conduit.
Thomas A. Clarke, Marcus J. Edwards, Andrew J. Gates, Andrea Hall, Gaye F. White, Justin Bradley, Catherine L. Reardon, Liang Shi, Alexander S. Beliaev, Matthew J. Marshall, Zheming Wang, Nicholas J. Watmough, James K. Fredrickson, John M. Zachara, Julea N. Butt and David J. Richardson.
Abstract
Some bacterial species are able to utilize extracellular mineral forms of iron and manganese as respiratory electron acceptors. In Shewanella oneidensis this involves decaheme cytochromes that are located on the bacterial cell surface at the termini of trans-outer-membrane electron transfer conduits. The cell surface cytochromes can potentially play multiple roles in mediating electron transfer directly to insoluble electron sinks, catalyzing electron exchange with flavin electron shuttles or participating in extracellular intercytochrome electron exchange along “nanowire” appendages. We present a 3.2-? crystal structure of one of these decaheme cytochromes, MtrF, that allows the spatial organization of the 10 hemes to be visualized for the first time. The hemes are organized across four domains in a unique crossed conformation, in which a staggered 65-? octaheme chain transects the length of the protein and is bisected by a planar 45-? tetraheme chain that connects two extended Greek key split β-barrel domains. The structure provides molecular insight into how reduction of insoluble substrate (e.g., minerals), soluble substrates (e.g., flavins), and cytochrome redox partners might be possible in tandem at different termini of a trifurcated electron transport chain on the cell surface.
Published online before print? May 23, 2011, doi:10.1073/pnas.1017200108PNAS May 23, 2011
