如果你认为抗冻只是让你的汽车在冬天里不会冻结所必需做的事情,那么就再想想.生活在寒冷气候下的植物和动物拥有天然的抗冻蛋白(antifreeze protein, AFP)来阻止冰晶(ice crystal)生长和有机流体物质结晶.没有这种抗冻蛋白,生命体会遭受冻害甚至死亡.
产生这些抗冻蛋白是包括鱼、昆虫、细菌、植物和真菌在内的多种有机体采取的主要进化手段之一.来自以色列、加拿大和美国的研究人员认为,理解这种机制如何工作就其本身而言比较重要,而且也对改善世界食物和药品生产带来重要影响.
尽管已开展半个世界的研究,但是产生天然抗冻蛋白活性的机制仍然是个迷.学术界争论的焦点之一就是关于抗冻蛋白与冰晶相互作用所涉及的化学和物理特征.特别的是,关于抗冻蛋白结合到冰晶上是否是可逆的和这些蛋白在溶液中持续存在是否是阻止冰晶生长所必需的争论一直在进行着.
解答这些问题的挑战来源自与冰晶生长相关联的多种技术问题以及在模拟自然界中抗冻蛋白周围环境的条件下对微小冰晶的追踪.
在一项新的研究中,研究人员研究了黄粉虫(yellow mealworm)的抗冻蛋白.这种蛋白是有高度活性的,它阻止冰晶生长的能力要比鱼和植物抗冻蛋白强上百倍.相关研究结果于2013年1月8日在线发表在PNAS期刊上,论文标题为"Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth".
在这项研究中,研究人员通过生物化学手段构建出携带荧光标记的这种抗冻蛋白版本,从而允许在显微镜下直接观察.他们将这种蛋白注射到专门设计的含有极小直径通道的微流体设备中.
这些微流体设备被放置于经设计在千分之几摄氏度水平上进行温度控制的冷却装置中,这样20到50微米的冰晶就能够进行可控制地生长和融化,而且所有这些都可在显微镜下进行观察.
利用这种专门设计的系统,研究人员能够证实在抗冻溶液中生长和孵育的冰晶一直被抗冻蛋白包被着,因而也就一直被保护着.他们进一步证实抗冻蛋白直接和足够强地结合到冰晶上从而阻止冰晶生长,甚至在溶液中这种蛋白不再有任何进一步的存在时,也是如此.
这些研究发现不仅具有科学上的意义,而且也具有实际价值.比如,鱼抗冻蛋白已被用于低脂肪冰淇淋中来阻止冰晶再结晶(ice recrystallization),因而能够保持一个柔软的奶油般滑的质地.研究人员说,这些蛋白也能够用于其他的冰冻食品中以便保持所需的质地同时不需添加更多的脂肪.
在医学上,抗冻蛋白能够被用来改善在冰冻状态下储存的精子、卵子和胚胎的质量,以及用于低温储存用于移植的器官.它们也能够用于冷冻外科和农业上.
其他的抗冻蛋白研究着重关注在寒冷和脱水条件下制备存活率得到改善的重组植物和鱼.这些重组作物可能有助改善全世界的食品分布.（生物谷Bioon.com）
doi:10.1073/pnas.1213603110
PMC:
PMID:
Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth
Yeliz Celika,Ran Drorib,Natalya Pertaya-Brauna,Aysun Altana,Tyler Bartona,Maya Bar-Dolevb,Alex Groismanc,Peter L. Daviesd, andIdo Braslavskya,b,1
Antifreeze proteins (AFPs) are a subset of ice-binding proteins that control ice crystal growth. They have potential for the cryopreservation of cells, tissues, and organs, as well as for production and storage of food and protection of crops from frost. However, the detailed mechanism of action of AFPs is still unclear. Specifically, there is controversy regarding reversibility of binding of AFPs to crystal surfaces. The experimentally observed dependence of activity of AFPs on their concentration in solution appears to indicate that the binding is reversible. Here, by a series of experiments in temperature-controlled microfluidic devices, where the medium surrounding ice crystals can be exchanged, we show that the binding of hyperactive Tenebrio molitor AFP to ice crystals is practically irreversible and that surface-bound AFPs are sufficient to inhibit ice crystal growth even in solutions depleted of AFPs. These findings rule out theories of AFP activity relying on the presence of unbound protein molecules.
