人体内的生活有时看起来像17世纪的海上生活，那时海盗劫持外国船只寻找贵重金属。
对于能引起淋病和脑膜炎的奈瑟氏细菌来说，战利品不是金或银而是通常的旧铁。
直到最近，科学家还没有了解这些细胞如何从健康人类细胞中抢夺铁，在健康人类细胞中，一种称为转铁蛋白的蛋白经一种分子环抱的方式结合金属。然而，一项由美国国家卫生研究院科学家与美国能源部阿贡国家实验室生物物理学家James Gumbart合作的新研究已经证明那种可能的过程，即细菌通过那个过程偷生物学上的贵重金属。
在致病性奈瑟氏细菌内，铁转动系统包括一个结合人类转铁蛋白的2部分膜蛋白复合物。在分子水平上，涉及的初级膜蛋白名为TbpA，象一只狭窄桶，由一条氨基酸链编织而成，这条氨基酸链是所有蛋白质的标准构件。当不在运输过程中时，TbpA桶被相同蛋白质的一个单独区域阻断，这个单独区域形成一种"塞子"来防止其他分子自由地进入或离开细菌。
正常情况下，这个蛋白看起来象一个里面有一个软木塞的酒瓶，当一个含铁的转铁蛋白走来，尽管TbpA被细菌内另一个蛋白打开着，也拉开软木塞并把铁带入细菌内。
为了获得对这种盗窃如何实时开展的更好了解，James Gumbart开发了突出TbpA开放期间静电改变的计算模型。开始，桶内部是负电荷状态，创造了一种从转铁蛋白抽取铁的吸引作用。但是，当TbpA打开时，桶内的静电势梯度变成阳性，因此驱逐铁进入细菌细胞。
此研究的长期目前是用这个发现来推进防止此抢劫发生的新一类抗生素的开发。
没有铁，这些细菌将没有存活的希望。
象TbpA一样的蛋白制造了高度吸引人的靶标，因为它们对特定类型细菌来说是唯一的。现在科学家们有关于这个过程如何运行的更好的主意，我们应该能用我们已获得的知识来战胜这些疾病。
研究结果在线发表在Nature上。（生物谷bioon.com）
doi:10.1038/nature10823
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Structural basis for iron piracy by pathogenic Neisseria
Nicholas Noinaj, Nicole C. Easley, Muse Oke, Naoko Mizuno, James Gumbart, Evzen Boura, Ashley N. Steere, Olga Zak, Philip Aisen, Emad Tajkhorshid, Robert W. Evans, Andrew R. Gorringe, Anne B. Mason, Alasdair C. Steven & Susan K. Buchanan
ABSTRACT Neisseria are obligate human pathogens causing bacterial meningitis, septicaemia and gonorrhoea. Neisseria require iron for survival and can extract it directly from human transferrin for transport across the outer membrane. The transport system consists of TbpA, an integral outer membrane protein, and TbpB, a co-receptor attached to the cell surface; both proteins are potentially important vaccine and therapeutic targets. Two key questions driving Neisseria research are how human transferrin is specifically targeted, and how the bacteria liberate iron from transferrin at neutral pH. To address these questions, we solved crystal structures of the TbpA-transferrin complex and of the corresponding co-receptor TbpB. We characterized the TbpB-transferrin complex by small-angle X-ray scattering and the TbpA-TbpB-transferrin complex by electron microscopy. Our studies provide a rational basis for the specificity of TbpA for human transferrin, show how TbpA promotes iron release from transferrin, and elucidate how TbpB facilitates this process.
