Image:Phage
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近日,来自瑞士洛桑联邦理工大学(EPFL)的研究者发现了病毒可以用1纳米的针状结构来攻击细菌。一种φ92家族的噬菌体可以发挥其特殊的能力来攻击沙门氏菌和大肠杆菌,噬菌体使用其似针状的接头刺入细菌的细胞膜,最终来引起细菌死亡。EPFL的研究者测量了噬菌体的这种微型武器的尺寸,发现这种类似针状的接头尺寸在纳米级别,相当于氦原子核直径的20倍。相关研究成果刊登在了近日的Cell子刊杂志Structure上。
φ92噬菌体这种穿刺武器由相同的三股蛋白质链所组成,三股蛋白链相互缠绕可以形成尖锐的附件结构从而来深入细菌的细胞膜中。研究者表示,这种针状结构在φ92的噬菌体中都存在。噬菌体一般是由衣壳和附属物构成,而这种针状结构一般位于病毒的最远端,来发挥穿刺的作用。
噬菌体首先识别糖类和蛋白质吸附到宿主细菌的表面,然后类似于脚的附属物便开始行使其作用。于此同时,噬菌体的穿刺结构便会刺穿细菌的细胞膜,然后噬菌体将自身的遗传物质注射入细菌体内,并且在细菌细胞内开始增殖,最终等新的噬菌体生成之后,众多噬菌体便会破坏宿主的细胞结构,释放出来。
通过运用X射线晶体学技术,研究者们确定了噬菌体精确的针状结构,又进一步补充了关于φ92噬菌体的相关研究信息。研究者们突发奇想,既然噬菌体可以用其特殊的结构来攻击细菌,致使细菌死亡,那么我们就可以用噬菌体来替代传统抗生素,来治疗细菌的感染,当然,相关研究有待于后期进一步探索。
(生物谷:T.Shen编译)
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doi:10.1016/j.str.2011.12.009
PMC:
PMID:
Phage Pierces the Host Cell Membrane with the Iron-Loaded Spike
Christopher Browning, Mikhail M. Shneider, Valorie D. Bowman, David Schwarzer, Petr G. Leiman
Bacteriophages with contractile tails and the bacterial type VI secretion system have been proposed to use a special protein to create an opening in the host cell membrane during infection. These proteins have a modular architecture but invariably contain an oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB-fold) domain and a long β-helical C-terminal domain, which initiates the contact with the host cell membrane. Using X-ray crystallography and electron microscopy, we report the atomic structure of the membrane-piercing proteins from bacteriophages P2 and 92 and identify the residues that constitute the membrane-attacking apex. Both proteins form compact spikes with a 10Å diameter tip that is stabilized by a centrally positioned iron ion bound by six histidine residues. The accumulated data strongly suggest that, in the process of membrane penetration, the spikes are translocated through the lipid bilayer without undergoing major unfolding.