生物谷报道：北京大学基础医学院生物物理学系主任尹长城教授近日在《细胞生物学趋向》（Trends in Cell Biology，Available online 10 March 2008，影响因子为12.429）发表专题综述文章，题目为《Ryanodine receptor arrays: not just a pretty pattern?》。本文概括介绍了有关Ryanodine受体/Ca2+释放通道“阵列”的结构与功能方面的研究进展。Trends in Cell Biology为世界著名出版公司Elsevier Inc下属的Cell出版集团出版的介绍细胞生物学研究最新进展的权威期刊。
Ryanodine受体（RyR）是细胞Ca2+信号转导的一个关键蛋白质分子，在骨骼肌和心肌的兴奋-收缩耦联中起核心作用。应用电子显微镜对RyR在细胞原位分布的研究表明，RyR在肌质网膜上排列成规则的、类似于国际象棋棋盘式的有序二维阵列，正方形的RyR分子以角对角的方式排列。这种特殊的排列方式构成了Ca2+信号转导和肌肉兴奋-收缩耦联的基本结构和功能单位—Ca2+释放单位（calcium release unit, CRU）。长期以来，RyR这种排列的结构基础及生理学意义不明。
尹长城教授实验室成功地获得了RyR二维有序阵列，通过改变实验条件，获得了两种RyR二维有序阵列：一种是角对角排列方式，另外一种是边对边排列方式。该实验室应用电子显微镜和图像处理技术对这些阵列进行了研究。结果表明，在角对角排列方式中，RyR分子与在细胞原位的排列方式相同。在这种排列方式中，RyR分子通过一个结构域直接接触。而在边对边排列方式中，尽管RyR分子的排列比角对角排列方式紧密，但RyR分子之间却没有接触。这些发现提示RyR分子在细胞原位排列方式中存在直接的相互作用，尹长城教授将其命名为“物理耦联”(physical coupling)，并提出这种RyR分子间的物理耦联可导致RyR分子间通过别构效应互相通讯的全新概念，为细胞Ca2+信号转导的机制提供了新的视角，指出了新的研究方向。
尹长城教授长期从事Ca2+信号转导结构生物学研究，近年来在Nature Cell Biology、Journal of Molecular Biology，Journal of Structural Biology等国际权威学术刊物上发表一系列研究成果。本次在Trends in Cell Biology发表特邀专题综述，显示尹长城教授在Ca2+信号转导结构生物学研究领域的深入进展得到国际同行关注和肯定。尹长城教授的研究得到北京大学“985”工程项目、教育部“跨世纪优秀人才”项目、国家自然科学基金及“973”计划等科学基金的资助。（生物谷援引北京大学）
生物谷推荐英文原文：
Trends in Cell Biology
doi:10.1016/j.tcb.2008.02.003
Ryanodine receptor arrays: not just a pretty pattern?
Chang-Cheng Yin1, Leon G. D’Cruz2 and F. Anthony Lai2,
1Department of Biophysics, Peking University Health Science Centre, and Centre for Protein Science, Peking University, Beijing 10083, China
2Wales Heart Research Institute, Cardiff University School of Medicine, Cardiff, CF14 4XN, UK
Available online 10 March 2008Available online 10 March 2008
Ryanodine receptors (RyRs) are colossal membrane protein complexes that reside in the endoplasmic reticulum of skeletal and cardiac muscle myocytes and neurons, in addition to many non-excitable cells. They comprise high-conductance ion channels that mediate the massive release of Ca2+ ions from the endoplasmic reticulum into the cytoplasm. This is the trigger for contraction during each muscle excitation–contraction coupling cycle. Individual RyRs are believed to network with other RyRs indirectly, through diffusion of released Ca2+ ions, namely the Ca2+-induced Ca2+ release phenomenon. However, RyRs can intrinsically organize into a regular array resembling a distinctive checkerboard pattern, with each square-shaped receptor appearing to abut four neighbours at each corner. In this opinion article, we describe recent data showing structural interactions between RyR oligomers in reconstituted arrays, and we suggest that this provides strong evidence for direct inter-RyR communication through a novel, allosteric regulatory mechanism.
作者简介：
尹长城教授
E-mail: ccyin@bjmu.edu.cn
1958年生，男，博士，北京大学医学部生物物理学系教授。
1982年毕业于吉林大学化学系；1985年在协和医科大学生物化学系获得硕士学位；
1985年至1989年在清华大学生物科学与技术系任助教、讲师。
1990年至1991年3月在瑞士苏黎士联邦理工学院（ETH）作访问学者；
1991年至1992年5月在英国伦敦国立医学研究院（NIMR）作访问学者；
1992年至1994年9月在英国医学研究委员会剑桥分子生物学实验室（LMB）任助理研究员，后攻读博士学位，并于1998年6月获得该学位；
1998年至2001年5月先后在英国设菲尔德大学分子生物学和伦敦大学Birkbeck学院结晶学系作博士后；
2001年至2002年6月受聘于新加坡国立大学生物系任高级讲师并兼任分子农学研究所研究员（principal investigator）；
现任北京大学医学部生物物理系教授。
在英国医学研究委员会剑桥分子生物学实验室，从事ryanodine受体相互作用的研究. 首次成功地将ryanodine受体重组至脂双层并获得了与肌质网上完全相同的二维晶格, 并观察到ryanodine 受体之间的相互作用受通道调控因子的影响. 有关成果发表于Nature Cell Biology等权威期刊。
迄今共在国内外主要期刊和学术会议发表学术论文30余篇，其中被SCI收录7篇。
1998年以来先后成为英国生物物理学会、英国生物化学学会会员。
近期代表性论文:
1． Yin C.-C. and Lai F.A. (2000) Intrinsic lattice formation by the ryanodine receptor calcium-release channel. Nature Cell Biol. 2: 699.
2． Yin C.-C.,Aldema-Ramos M.L.,Borges-Walmsley M.I., Taylor R.W., Walmsley A.R., Levy S.B. and Bullough P.A. (2000) The quaternary molecular architecture of TetA, a secondary tetracycline transporter from Escherichia coli. Mol. Microbiol. 38:482.
3． Yin C.-C. , Unwin P.N.T., and Lai F.A. (1997) Self-association of the skeletal muscle calcium release channel. Biophys. J. 72(2):171.
