一个包括英国利兹大学的国际性科研团队近日报到了与“动力蛋白（Dynein）”相关的新内容，首次识别了动力蛋白结构的主要元素及其运作的绞车式机制。该蛋白属于马达蛋白，一般认为其与神经性紊乱有关，如运动神经元病。研究结果已经发表于2月6日期Cell 上。
动力蛋白是马达蛋白三大家庭中了解最少的一种蛋白，然而其在诸多重要生理过程中发挥关键作用，如促进精子卵子的运动和辅助细胞分裂等，同时还参与细胞如运动神经元内分子物质的运输。
动力蛋白可以负载相关物质在人体内移动一米的距离，相当于人自己徒步走40 公里之遥。利兹大学研究团共与其日本同事合作研究了合成肌动蛋白，并在马达内部标有荧光识别蛋白。采用电镜技术，他们可以对这些识别蛋白进行定位。来自利兹大学生物科学系的首席研究员Stan Burgess 博士表示，运动神经元具有一套很复杂的转运系统。虽然运动神经细胞核位于脊髓内，但其具有穿过从脊椎到脚趾整个肢体的突触。这类突触是分子马达，如动力蛋白的“高速高路”，一旦发生“交通事故”，将会引起细胞死亡，最后导致机体肌肉萎缩，典型的表现为运动神经系统疾病。
Burgess 博士指出，与其它蛋白质一样，动力蛋白也具有一个由长线型的分子折叠而成的复杂三级空间结构，虽然不能采用电镜技术探明其电子结构，但是最新的研究可以促进研究该蛋白质的关键位点，探明其运动机理。但日本的科学家认为，该动力蛋白的核心与细胞内的其它环状分子装置很相似，推测其间存在着一定的进化关系。
Burgess 博士称，虽其研究团队对于动力蛋白结构的认识上还存在着一定的分歧，但是其运动机制和核心结构的发现，可以为以后相关科学研究提供了研究方向。通过对动力蛋白结构和其运动机理的研究，研究人员期望可以了解其在细胞中功能，进而得知当其遭到破坏时的机体的反应。 （生物谷Bioon.com）
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Cell, Volume 136, Issue 3, 485-495, 6 February 2009 doi:10.1016/j.cell.2008.11.049
AAA+ Ring and Linker Swing Mechanism in the Dynein Motor
Anthony J. Roberts1,Naoki Numata2,Matt L. Walker3,Yusuke S. Kato1,Bara Malkova1,Takahide Kon2,Reiko Ohkura2,Fumio Arisaka4,Peter J. Knight1,Kazuo Sutoh2,,andStan A. Burgess1,,
1 Astbury Centre for Structural Molecular Biology and Institute of Molecular and Cellular Biology, University of Leeds, Leeds LS2 9JT, UK
2 Department of Life Sciences, Graduate School of Arts and Sciences, University of Tokyo, Komaba 3-8-1, Tokyo 153-8902, Japan
3 MLW Consulting, 11 Race Hill, Launceston, Cornwall PL15 9BB, UK
4 Graduate School and School of Bioscience and Biotechnology, Tokyo Institute of Technology, 4259 Nagatsuta-cho, Yokohama 226-8501, Japan
Summary
Dynein ATPases power diverse microtubule-based motilities. Each dynein motor domain comprises a ring-like head containing six AAA+ modules and N- and C-terminal regions, together with a stalk that binds microtubules. How these subdomains are arranged and generate force remains poorly understood. Here, using electron microscopy and image processing of tagged and truncated Dictyostelium cytoplasmic dynein constructs, we show that the heart of the motor is a hexameric ring of AAA+ modules, with the stalk emerging opposite the primary ATPase site (AAA1). The C-terminal region is not an integral part of the ring but spans between AAA6 and near the stalk base. The N-terminal region includes a lever-like linker whose N terminus swings by 17 nm during the ATPase cycle between AAA2 and the stalk base. Together with evidence of stalk tilting, which may communicate changes in microtubule binding affinity, these findings suggest a model for dynein's structure and mechanism.
