该突破性成果有望应用于提高纳米电路和电力运输系统等的能效
美国明尼苏达大学研究人员最近拍摄到电子在细胞蛋白质中移动的分子图像。研究人员称，这是生物学界一项突破性研究成果，将来有望应用于提高纳米电路和电力运输系统等的能效。
这项研究由明尼苏达大学生物科学学院副教授卡里·威尔莫特领导完成，研究成果刊登在新一期《科学》杂志上。
电子在细胞内移动产生的能量是生物体生存的基本能量来源之一，由此产生的能量被人体用来生成蛋白质、脱氧核糖核酸等复杂分子。这些复杂分子是促进生物体生长、维持生命和储存能量的基石。威尔莫特等人利用X射线晶体技术获得的图像将加深对这一过程的理解。
威尔莫特说，生物体在进化过程中利用电流的历史久远，人类可以从大自然中学到更有效的电流利用方式，这可以用来研究更小的纳米电路或开发出更有效的电力传输网络。
对这一研究提供资助的美国国家卫生研究院科学家弗农·安德森说，获得电子在复杂分子间移动的晶体结构好比通晓了魔术表演的奥秘，科学界早已知道生物体利用电流存在诀窍，威尔莫特的团队揭示了这一特殊化学过程是如何完成的。(生物谷Bioon.com)
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Science DOI: 10.1126/science.1182492
In Crystallo Posttranslational Modification Within a MauG/Pre–Methylamine Dehydrogenase Complex
Lyndal M. R. Jensen,1 Ruslan Sanishvili,2 Victor L. Davidson,3 Carrie M. Wilmot1,*
MauG is a diheme enzyme responsible for the posttranslational modification of two tryptophan residues to form the tryptophan tryptophylquinone (TTQ) cofactor of methylamine dehydrogenase (MADH). MauG converts preMADH, containing monohydroxylated βTrp57, to fully functional MADH by catalyzing the insertion of a second oxygen atom into the indole ring and covalently linking βTrp57 to βTrp108. We have solved the x-ray crystal structure of MauG complexed with preMADH to 2.1 angstroms. The c-type heme irons and the nascent TTQ site are separated by long distances over which electron transfer must occur to achieve catalysis. In addition, one of the hemes has an atypical His-Tyr axial ligation. The crystalline protein complex is catalytically competent; upon addition of hydrogen peroxide, MauG-dependent TTQ synthesis occurs.
1 Department of Biochemistry, Molecular Biology and Biophysics, University of Minnesota, Minneapolis, MN 55455, USA.
2 General Medicine and Cancer Institutes Collaborative Access Team (GM/CA-CAT), Biosciences Division, Argonne National Laboratory, Argonne, IL 60439, USA.
3 Department of Biochemistry, University of Mississippi Medical Center, Jackson, MS 39216, USA.
