《自然—化学生物学》(Nature Chemical Biology)杂志报道了一种新改进的技术，可让科学家在活人体细胞中跟踪蛋白质的折叠和成熟情况。
这项技术将在细胞基本过程研究方面具有重要应用，同时也为了解蛋白质错误折叠病理学比如阿尔兹海默氏症等提供了潜在方法。
核磁共振（NMR）光谱技术是一项重要的生物物理技术，能让科学家测定蛋白质中氨基酸的结构和流动性，因而以前常被用来观察细菌细胞中的大量蛋白质。
但是，许多人体蛋白质需要辅助蛋白或特定的环境的支持，而这些条件是细菌细胞所不具备的，因而细菌细胞无法反应蛋白质折叠的真实情况。
Lucia Banci、Radu Aricescu等人改进出一套新技术，可让NMR技术扩展应用于人体细胞，实现对一种重要的抗氧化蛋白质——超氧化物歧化酶-1（SOD1）的正常折叠的跟踪。
SOD1成熟步骤阐述
研究人员发现，辅助蛋白CCS如预料的那样需要将合适的金属插入SOD1中，让人意外的是，这一过程并不依赖于相邻的二硫键的形成，与利用纯化蛋白质进行的实验获得的预期结果一样。(生物谷Bioon.com)
doi:10.1038/nchembio.1202
PMC:
PMID:
Atomic-resolution monitoring of protein maturation in live human cells by NMR
Lucia Banci, Letizia Barbieri, Ivano Bertini, Enrico Luchinat, Erica Secci, Yuguang Zhao & A Radu Aricescu.
We use NMR directly in live human cells to describe the complete post-translational maturation process of human superoxide dismutase 1 (SOD1). We follow, at atomic resolution, zinc binding, homodimer formation and copper uptake, and discover that copper chaperone for SOD1 oxidizes the SOD1 intrasubunit disulfide bond through both copper-dependent and copper-independent mechanisms. Our approach represents a new strategy for structural investigation of endogenously expressed proteins in a physiological (cellular) environment.
