许多细胞表面蛋白都是被GPI锚定在细胞膜上，关于细胞怎样将这些GPI锚定蛋白（glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins）进行内在化的，一直都不清楚。Mayor and colleagues在Development Cell上报道了一种新的内吞途径，能将这些蛋白质输送入重循环的内吞体。
以前，这些参加再循环的GPI锚定蛋白是被输送到高尔基体还是内吞体一直是争论的焦点。研究者监测了几中GPI锚定蛋白，叶酸受体，快速降解受体以及GFP偶联的锚定蛋白在两种细胞类型的分布，他们发现在两个细胞系中都是被输入到重循环的内吞体中。
尽管内在化的锚定蛋白与内吞体的标记蛋白transferrin共分布在一起，但始终有一小部分蛋白既不与transferrin结合，也不进入高尔基体。Mayor and colleagues比较了GPI锚定蛋白内吞途径和clathrin介导的内吞途径。他们发现在内吞的早期，一大部分的GPI锚定蛋白都存在于不同于包含transferrin和受体的内吞体的结构中，研究者将这些管泡状结构命名为GEEC。
Mayor and colleagues发现GEEC不与分选内吞体transferrin共定位的标记蛋白GFP–rab5 and GFP–rab4共定位，这更说明GEEC与传统的clathrin-pit-derived内吞体是不同的。研究者认为GEEC也是细胞的重要内吞途径。
内吞的GPI锚定蛋白途径是重要的内吞途径，例如GPI锚定的prion蛋白在内在化转变后就会变为感染性的形式。Mayor and colleagues的发现初步探讨了这种内吞途径的机制。
ORIGINAL RESEARCH PAPERS
Sabharanjak, S. et al.GPI-anchored proteins are delivered to recycling endosomes via a distinct cdc42-regulated, clathrin-independent pinocytic pathway. Dev. Cell 2, 411-423 (2002) | PubMed |
FURTHER READING
Chatterjee, S. & Mayor, S. The GPI-anchor and protein sorting. Cell Mol. Life Sci. 58, 1967-1987 (2001)
