英国和日本的科学家2004年8月中旬定出得自Thermus thermophilus所含巨大蛋白质chaperonin复合体的结构，有助于了解分子如何透过折叠细胞内新的或是损坏蛋白质以完成其功能。此研究由So Iwata教授所负责，并发表于结构期刊。
此复合体由三个部分组成，两个相同的牢笼（cage）单位相连，盖子（cap）单位则附于其上。Chaperonin透过ATP的驱动将未折叠或变性的蛋白质再度责打成应有外型。
Thermus thermophilus为发现于深海高温处的高度好热细菌。其带有的蛋白质与植物和动物细胞内，负责能量来源的粒腺体所汉者非常相似。
此发现很快的受到生物资讯研究者的利用，以寻找其他生物体内相似的分子。Iwata教授说：“人类粒腺体可能也透过相同的chaperonin形式以折叠蛋白质。”此结构也将可用于研发新药。研究人员也表示，此发现将有助于解释分子如何运作。
Chaperonin透过ATP，可在10秒内完成折叠过程。科学家们接下来将针对同时将多个变性蛋白质重新折叠、组合的过程进行研究。
