科学家利用萤火虫的荧光蛋白酶（luciferase）来显示分子间运动的状况。
生物体中的讯息传递路径（signal pathway）管理着许多重要的功能，细胞周期的进行、新陈代谢等等作用都需要经由讯息传递路径来调控。而在讯息传递路径的调控当中，蛋白质之间的作用扮演了相当重要的角色，磷酸化（phosphorylation）就是一例。
不过讯息传递路径的运作，会依细胞所处组织环境的不同而有所改变，这是不能在体外实验中忠实呈现出来的一面。因此有人使用正子断层摄影（PET）或是生物冷光（bioluminescence）的方式，尝试以非侵入式的方法，来获得生物体内蛋白质之间作用的过程。而目前侦测蛋白质之间作用的策略包括了活化或抑制转译的步骤、活化讯息传递路径，或是还原被中断的蛋白酶活性。
在蛋白酶活性方面，若将单一蛋白质切成两半，这两个片段并不会自行组合而产生作用。只有在这两个片段能够经由药物等其它作用而再度团圆时，才会进行正常的蛋白酶功能。但是萤火虫的荧光蛋白酶受限于其N端部分所发出的蓝绿色光（蓝绿色光穿透生物体的效果不佳）；水母的荧光蛋白酶应用在生物体上的种种限制，所以现有的荧光蛋白酶系统无法完全满足非侵入式蛋白质作用造影的需求。
不过最近在美国华盛顿大学的博士后研究员Kathryn E. Luker所领导的研究中，则改进了现有的荧光蛋白酶互补造影系统（luciferase complementation imaging, LCI）。
他们首先制造出不同重迭长度的荧光蛋白酶N端及C端配对，然后使用细菌来观察这些配对的作用状况，选出发光度最强的三对，接着观察这三对荧光蛋白酶组合在生物体中的表现。
在老鼠方面的实验，他们用选用了两种因为免疫抑制剂rapamycin而作用的蛋白质，一种称为mTOR（mammalian Target of Rapamycin）的蛋白质，另一个则是FKBP。他们将mTOR上一个跟FKBP-rapamycin复合物亲和性很高的区域──FRB──与荧光蛋白酶的N端部分结合；荧光蛋白酶C端部分则与FKBP结合。结果显示，只有在rapamycin注入老鼠体内时，荧光蛋白酶片段才会结合而发出荧光，另外在细胞中观察磷酸化相关的反应也得到很好的效果。
在他们的方法当中，荧光蛋白酶片段在结合时所发出的荧光是背景的1200倍，超过目前现有系统的表现。这使得LCI这个检测方法的灵敏度大大地提高，也让侦测一些亲和力没那么强的蛋白质作用成为可能。这个方法目前正用来进行更多不同蛋白质作用的检测，不过可预见的是，这个方法将成为一个在药物筛选上极为有力的工具。
原文：
Kathryn E. Luker, et al. Kinetics of regulated protein–protein interactions revealed with firefly luciferase complementation imaging in cells and living animals. PNAS published July 29, 2004, 10.1073/pnas.0404041101.
