英国和日本的科学家,最近定出得自 Thermus thermophilus 所含巨大蛋白质chaperonin 复合体的结构,有助于了解分子如何透过折迭细胞内新的或是损坏蛋白质以完成其功能。此研究由 So Iwata 教授所负责,并发表于结构期刊。
此复合体由三个部分组成,两个相同的牢笼 (cage) 单位相连,盖子 (cap) 单位则附于其上。Chaperonin 透过 ATP 的驱动将未折迭或变性的蛋白质再度折迭成应有外型。
Thermus thermophilus 为发现于深海高温处的高度好热细菌。其带有的蛋白质与植物和动物细胞内,负责能量来源的线粒体所含者非常相似。
此发现很快的受到生物信息研究者的利用,以寻找其它生物体内相似的分子。Iwata 教授说,人类线粒体可能也透过相同的 chaperonin 形式以折迭蛋白质。此结构也将可用于研发新药。研究人员也表示,此发现将有助于解释分子如何运作。
Chaperonin 透过 ATP,可在 10 秒内完成折迭过程。科学家们接下来将针对同时将多个变性蛋白质重新折迭、组合的过程进行研究。