?Baylor医学院的研究人员在《结构》杂志上发表他们的研究结果，当蛋白处在和其自然环境相似的环境中，他们所表现出来的行为和动力学特征和在实验室研究它们的静态水平的特征有着明显的区别。
??Bylor医学院的大分子成像中心的合作者，生物化学分子生物学助理教授Steven Ludtke和他的来自Bylor医学院的同事们以及达拉斯德克萨斯西南医学中心的研究人员，观察了一种名叫分子伴侣蛋白（帮助蛋白分子从错误折叠方式解折叠并折叠成正确的形式）GroEL蛋白的变种的动力学特征。在一些神经性退化疾病以及其它的一些疾病中发现了错误折叠的蛋白。
??电子冷冻显微镜允许科学家观察单独分子在自然环境中的二维形式。随后，使用计算机和计算生物学技术，他们能够把数万种这样的图片拼接成三维形式，并显示他们的动力学特征。
??当Ludtke和他的同事们用这样的方法对GroEL变种蛋白和他的姐妹蛋白GroES进行了观察后，惊讶的发现，两种结构是和他们的预期相似，但是第三种结构看上去却像“膨胀的气球”。
??他说：“这种膨胀的形式以前从来没有观察过。”
??比较了自然形式的GroEL后，他们发现需要更紧密的观察分子伴侣蛋白的结构。这种膨胀直接和聚集的功能相关。根据全球的观点，我们需要更多的研究蛋白大分子是怎么样在溶液环境中行使功能。
当环境条件与蛋白质的自然环境一样时，蛋白质和多蛋白质组合物会表现出与静态时不同的作用或动力学。
Baylor医学院的研究人员在这一期的期刊Structure中发表了一篇报告，Steven Ludtke 博士利用低温电子显微镜，在突变的蛋白质GroEL中发现了这样的动态行为。GroEL可以帮助折迭错误的蛋白质分子，在细胞中折迭成可以达到其目的之形状。折迭错误的蛋白质与许多神经退化性疾病有关。
低温电子显微镜可以让科学家获得不同分子的详细二维图像。研究人员再利用计算机和计算生物科学，将这样的影像拼凑成展示蛋白质动力学的三维模型。当Ludtke 和他研究同仁利用这种方式组合GroEL突变体与它的姐妹蛋白质GroES时，他们惊讶地发现，有二种结构是他们所预期的，但是第三种结构看起来相当奇怪，像是一个气球般膨胀。因此研究人员表示，这是一项有力的证据，显示必需要溶液环境中研究大分子的性能表现，因为在原始环境和研究环境中，不同的蛋白质可能具有不同的形状而影响其功能。
