来自普林斯顿大学（Princeton University）Lewis Thomas实验室（Lewis Thomas Laboratory），约翰霍普金斯医学院，以及山东大学微生物技术国家重点实验室（State Key Laboratory of Microbial Technology）的研究人员报告了一种大肠杆菌扁菱形蛋白家族（rhomboid family）膜内丝氨酸蛋白酶核心部位的结晶结构，为进一步了解膜内蛋白水解调控机制提供了重要的新研究资料。这一研究成果公布在《Nature-Stuctural & molecular biology》杂志上。
领导这一研究的是普林斯顿大学的施一公（Yigong Shi），参予这一研究的中方代表是来自山东大学的谷立川教授，在上个月（11月9日），来自吉林大学和耶鲁大学的研究人员在《Nature》杂志上也公布了相关的研究成果，见吉林大学等最新《自然》解析蛋白结晶结构。
扁菱形蛋白家族（rhomboid family）和相关膜蛋白在膜内发挥着重要作用——很多信号蛋白经过膜内蛋白水解而处于活性状态，而其他一些信号蛋白则转化成溶解性较差的、淀粉质的多肽片段。在这个家族当中比如site-2 protease (S2P) 和-secretase都是独一无二的切除其它膜蛋白穿膜结构域的蛋白酶，而这篇文章中的大肠杆菌GlpG也是一种属于扁菱形蛋白酶家族（rhomboid protease family）的完整膜蛋白。
在这篇研究报告中，研究人员发现GlpG的核心结构包括6个穿膜螺旋结构，其中在helix 4（膜表面以下大约10 Å处）有催化位点Ser201，这个位点结构形成一个中心空腔，对细胞外开放，提供了水分子。并且研究人员也发现不对称处的两个GlpG分子的其中一个是活性位点开放结构——穿膜螺旋5从这个分子其它部分弯曲过来，这些结构说明底物与活性位点的接触也许是通过5螺旋的运动“守住大门”的。
11月9日的《Nature》那篇文章公布了rhomboid蛋白的结晶结构，从结构中研究人员认为GlpG利用了一种gating机制来调控底物与疏水活性位点的接触，而这篇文章则从一个方面说明了到底是什么来调控底物与活性位点的接触的。
附：
谷立川 教授
济南市，山东大学微生物技术国家重点实验室， 250100 。
电话 : +86-531-88362039
E-mail : lcgu@sdu.edu.cn
工作经历
2006 年 6 月 - 至今 教授，山东大学微生物技术国家重点实验室。
2002 年 8 月 -2006 年 6 月 博士后研究人员，普林斯顿大学分子生物学系。
2002 年 1 月 -2002 年 8 月 研究人员，中科院生物物理研究所。
教育经历
1998 年 9 月 -2002 年 1 月 博士研究生，中科院生物物理研究所。
1995 年 9 月 -1998 年 7 月 硕士研究生，山东大学化学与化工学院。
1991 年 9 月 -1995 年 7 月 本科生，山东大学物理系。
