生物谷报道：美国Purdue大学和Catholic大学的研究者已经发现启动“分子马达”的酶的核心结构，它们在一些病毒组装的时候，把DNA包装进头部区域。这个叫做ATP酶提供马达所需要的能量，从而把DNA插进因为它感染细菌而被做噬菌体的T4病毒衣壳，或者头部。同样类型的马达也很有可能出现在其他病毒当中，其中包括人类疱疹病毒Purdue科技大学的Hanley著名生物科学教授Michael Rossmann说：“这是第一次证明一种ATP酶结构决定DNA包装马达。”这项发现的详细内容的论文已经发表在周四（3月22日）的《Molecular Cell》杂志上。
Rossmann说：“这些病毒首先把蛋白质头部的蛋白质外鞘装配，然后把DNA装配进这个空壳体，整个过程就好象是先盖房子，然后在布置家具。Rao说：“DNA被完整的记录为病毒的特性，并且衣壳保护这种记录免受损害，最终确保病毒在感染宿主生物后可以复制。这项研究代表了在弄清遗传物质DNA是如何包装进病毒内的一个明显的向前一步。启动包装马达的能量是在ATP酶分解为这个叫做三磷酸腺苷复合体（又称ATP）变为二磷酸腺苷（又称ADP）是产生的，这个酶特异性的打开磷酸盐和ADP化学化学基团的键。
研究者决定应用特异性ATP酶的结构去打开磷酸根与ADP结合的高能键。在T4病毒中，这些释放的能量被用于启动分子马达。这些病毒包括头部和尾段。DNA包装马达位于尾部末端与头部相连接的同一位置。当包装过程完成之后，马达脱落，使尾部与衣壳相连。DNA是由通过特异的鉴定四种不同类型的核苷酸组成，这些碱基两两组合形成一个类似梯子的双螺旋横木结构。由于每种核苷酸都带有负电荷，当它们被压缩在一起的时候，开始互相排斥。在衣壳这个局限空间内部产生了压力。这就需要马达来中和这种压力，尤其在把DNA装进头部时明显。
这篇论文的作者已经通过比较它和其他叫作解螺旋酶的结构不同已经设想马达具体工作的机理。在基因复制时需要解螺旋酶把双链DNA变为单链，这个过程是生命把遗传信息从一代传到其他的基础。解螺旋酶可以在复制时通过逐渐向前螺旋移动式以类似“尺蠖”运动的动作选择性的结合或者释放它们“紧握”的DNA。作者假象马达也应用类似“尺蠖”的机制把DNA包装进病毒。
Sun说：“当解螺旋酶应用这种机制去展开双链DNA时，这些ATP酶也应用这些机制把遗传物质注入病毒衣壳。
因为疱疹和其他病毒包含类似的DNA包装马达，这项研究有助于帮助科学家去设计干扰这些马达功能和因此减轻一些病毒感染的药物。Rossmann说：“这项发现也可以有其他诸如在将来机器业发展微小纳米马达的领域的应用。
Figure 1. The T4 DNA-Packaging Machine
(A) A schematic diagram shows the T4 procapsid while being filled with DNA. The portal protein, gp20, forms a dodecameric head-tail connector through which the genome enters the procapsid and exits the mature phage. The stoichiometry of the large terminase gp17 oligomer is suggested to be pentameric or decameric. The amino-terminal domain of gp17 has ATPase activity, whereas the carboxy-terminal domain has nuclease activity. There are probably eight to ten gp16 monomers in the small terminase oligomer. The small terminase functions to enhance the ATPase activity of the large terminase.
(B) A ribbon diagram shows the gp17 N360-ED mutant structure. Subdomain I consists of the nucleotide-binding motif (Rossmann et al., 1974). The strands in the β sheet (colored, in sequence, red, orange, yellow, green, cyan, and blue) follow a 324516 topology, as in most other translocating ATPases. The ATP molecule is colored purple. The loop associated with adenine binding (purple) changes its conformation in the apo structure (yellow). The conserved ATP-binding subdomain I is spatially distinct. The N and C termini of gp17 N360-ED that form subdomain II may be a part of the C-terminal nuclease domain of gp17. The figure was generated with the PyMOL program (DeLano, 2002).
原文出处：
Molecular Cell March 23, 2007: 25 (6)
The Structure of the ATPase that Powers DNA Packaging into Bacteriophage T4 Procapsids
Siyang Sun, Kiran Kondabagil, Petra M. Gentz, Michael G. Rossmann, and Venigalla B. Rao
[Summary] [Full Text] [PDF] [Supplemental Data]
作者简介：
Michael Rossmann's Laboratory
相关报道：
科学家研究分子马达的结构变化
Science：分子马达在细胞物质输送中的协作
反应光照变化的分子马达
Nature：P-ATP酶泵离子的神奇工作方式
《Nature》：钙离子ATP酶三大中间体的结构得到确定
