据physorg网站2007年11月14日报道，科学家又向了解蛋白质担负支撑生命功能时的运动方式迈出了一步。科学家们首次直接观察到了水是如何润滑蛋白质分子运动的。水的润滑作用帮助蛋白质担负各种不同的功能。
美国俄亥俄大学研究人员在《国家科学院学报》的在线版中发表了一篇论文。他们使用超速光脉冲来展示水分子是如何与蛋白质连接在一起，帮助蛋白质移动和担负各种功能的。
此项研究发现在将来的某一天可能会帮助研究人员找到治疗诸如阿尔茨海默病、帕金森疾病、白内障、囊肿性纤维化症和糖尿病等疾病的新方法。
蛋白质是一种复杂的分子，形成植物和动物细胞的主要支撑结构，他们同时还控制生物化学反应。一个蛋白质分子的形状和运动决定了其功能。科学家们很久以前就知道，蛋白质必须浸入水中才能发挥出功能。
此项研究的领头人俄亥俄大学物理学副教授钟冬平说，“蛋白质和水之间的相互作用是蛋白质科学研究中长期以来未能解答的中心难题。我们相信我们正在向解答这些基础难题迈出一大步。研究的最终结果对于许多生物学应用而言非常重要”。比如，科学家能够更好地了解蛋白质是如何折叠和展开的，这对于了解某些疾病非常关键。科学家们同时还可以设计出更加有效的药物分子，这些药物分子只有按照正确的途径才能与蛋白质连接在一起。
分子移动非常快，形状也在几分之一秒的时间内发生变化，因此我们很难看到分子的运动。此项研究中，科学家们首次绘制出水分子在一个更大的蛋白质分子上不同位置间的运动图，观察到这些运动是如何影响蛋白质的形成和功能发挥的。
钟和他们研究小组对实验室中浸入水中的单个肌球素蛋白质进行激光“快照”。肌球素蛋白质负责在肌肉组织内运送氧。他们测量了水分子在蛋白质周围的移动速度，观察了这些运动是如何与运动中的蛋白质特性联系在一起的，比如一个特定位置中的电荷，或蛋白质形状的改变。
蛋白质能够在十亿分之几秒的时间内完成一次运动。水分子正常移动速度要快一千倍，即一万亿分之一秒。在以前的研究中，俄亥俄研究人员发现水分子在靠近蛋白质时会充分地减速下来。
这一新研究发现水分子一旦接近蛋白质时速度甚至减缓得更多。水分子在蛋白质周围形成一个非常薄的层（仅有3个分子厚度），这个水分子层对于保持蛋白质结构和灵活性非常关键，起到润滑蛋白质运动的作用。
他们的研究发现对那些试图通过想像得出微观级分子运动传统理论的空想家们发起了挑战。因为他们不能直接观察到正在发生的事情，科学家们只能通过模拟来填补这一空白。
钟说模拟软件在最近几年得到了改善和提高。但是近两来，他领导的研究小组将模拟情况与实际情况进行了对比，发现完全不是同一回事。他说，“对于这一点我们非常自信，即模拟需要改变。我们的实验数据为模拟测试和改善模拟提供了基准”。将来钟领导的研究小组将对水与蛋白质及脱氧核糖核酸是如何相互影响的进行研究。他说，“我们的最终目标是了解水对生命为何如此独特和重要的原因”。
英文原文链接参见：http://www.physorg.com/news114266903.html
原始出处:
Published online before print November 14, 2007
Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.0707647104
OPEN ACCESS ARTICLE
Mapping hydration dynamics around a protein surface
Luyuan Zhang, Lijuan Wang, Ya-Ting Kao, Weihong Qiu, Yi Yang, Oghaghare Okobiah, and Dongping Zhong*
Departments of Physics, Chemistry, and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, 191 West Woodruff Avenue, Ohio State University, Columbus, OH 43210
Edited by Ahmed H. Zewail, California Institute of Technology, Pasadena, CA, and approved October 3, 2007 (received for review August 13, 2007)
Abstract
Protein surface hydration is fundamental to its structure and activity. We report here the direct mapping of global hydration dynamics around a protein in its native and molten globular states, using a tryptophan scan by site-specific mutations. With 16 tryptophan mutants and in 29 different positions and states, we observed two robust, distinct water dynamics in the hydration layer on a few (1–8 ps) and tens to hundreds of picoseconds (20–200 ps), representing the initial local relaxation and subsequent collective network restructuring, respectively. Both time scales are strongly correlated with protein's structural and chemical properties. These results reveal the intimate relationship between hydration dynamics and protein fluctuations and such biologically relevant water–protein interactions fluctuate on picosecond time scales.
femtosecond dynamics | site-directed mutation | tryptophan scan | water–protein fluctuation
