生物谷援引sciencedaily网站2007年12月26日报道，蛋白质特别的折叠类型决定了其功能，这是一种动态过程，发生得非常快。直到现在，对蛋白质“跳舞”的研究一直忽视了其舞伴：水。来自波鸿鲁尔大学、伊利诺斯大学和内华达大学的研究人员在马丁.哈维尼斯.尼文教授的指导下使用太赫分光镜对水和蛋白质之间的相互作用进行了观测。
观测使研究人员们首次证明了蛋白质会对广阔领域内的周边水网络的运动产生影响。1000个水分子被一个蛋白质拉成了一条直线：当不靠近蛋白质的时候这些水分子更像是一排没有接受舞蹈动作设计的迪斯科舞者，当靠近一个蛋白质时，这一排水分子看起来就像是正在跳米奴哀小步舞曲。
被遗忘的舞伴
先前蛋白质折叠研究的关注点仅仅只是蛋白质结构和侧链的运动情况。哈维尼斯.尼文教授解释到，“但是现在我们正假设水的快速运动，特别是与蛋白质运动一起的快速运动扮演着重要角色，因此蛋白质折叠具有一个重要的功能。”一些基础性问题还没有得到解决：蛋白质的影响有多大？当两个蛋白质靠近时水分子的快速运动会发生变化吗？
水吸收太赫放射线帮助研究人员得出研究结论
太赫高性能激光源技术的发展为该研究提供了全新的可能性：根据水的不同状态，水将以其特有的方式吸收太赫射线，研究人员据此得出结论。例如：当温度为开氏370度时（97摄氏度），仅有0.7%的放射线（频率约为1.5太兹）穿透100微米厚的水层。温度变为270开氏度时（零下3摄氏度），有40%穿透。因此太赫放射线远比水透明。原因在于时间，水分子网络在持续寻找自身的过程中伴随有快速振动。这些振动持续时间还不到1皮秒（百亿分之一秒）。振动是由水分子相互离开和旋转引起的。换成另外一种频率的太赫放射线，冰冻水能够像液态水一样吸收放射线。研究员以不同的水状态对太赫频率特征进行了测量。
蛋白质向水发布指令
研究人员现在利用不同环境研究发现，水网络的振动不仅会随温度，也会随蛋白质的距离发生变化。马丁.哈维尼斯.尼文教授称，“我们可以此描述为一个蛋白质将水分子带到其附近，并为其安排好运动方式。未受影响的水运动类似于人们在迪斯科舞厅跳舞；与舞伴保持一种宽松的连接状态，过一会儿后分开。而蛋白质附近的水跳舞就像是在跳米奴哀小步舞曲。运动越同步，最紧密舞伴之间的结合时间就会保持得更长。”研究得出的结论就是，蛋白质附近的水只允许少量太赫放射线穿透。这一现象使研究人员可以直接观测到蛋白质对水的影响。研究人员通过水吸收射线的数量来判定水的状态。
影响距离
化学工程师宣布，“基于我们的测量，我们首次证明蛋白质影响广阔领域内水网络的快速运动。”一个蛋白质可以影响约1000个水分子。这一影响距离可以测量的范围是15至20埃（1埃＝十分之一纳米），可以通过模拟预测，但是目前还不能通过实验进行观测。研究人员采用的测量方法证明，影响可以触及的距离超过了可以达到的结构中的静态变化区域（3埃），比如本地密度的变化。哈维尼斯.尼文教授断言，“最后，有待澄清的是水与蛋白质之间的太赫舞在蛋白质生物功能中所扮演的角色”。
英文原文链接参见：http://www.sciencedaily.com/releases/2007/12/071221224910.htm
Water molecules dance around a protein (in green). (Credit: Image courtesy of Ruhr-Universität-Bochum)
生物谷推荐原始出处：
Published online before print December 19, 2007, 10.1073/pnas.0709207104
PNAS | December 26, 2007 | vol. 104 | no. 52 | 20749-20752
BIOLOGICAL SCIENCES / CHEMISTRY
An extended dynamical hydration shell around proteins
Simon Ebbinghaus, Seung Joong Kim, Matthias Heyden, Xin Yu, Udo Heugen, Martin Gruebele,¶, David M. Leitner, and Martina Havenith,||
Lehrstuhl für Physikalische Chemie II, Ruhr-Universität Bochum 44780 Bochum, Germany; Department of Physics and ¶Department of Chemistry and Center for Biophysics and Computational Biology, University of Illinois at Urbana–Champaign, Urbana, IL 61801; and Department of Chemistry, University of Nevada, Reno, NV 89557
Communicated by R. Stephen Berry, University of Chicago, Chicago, IL, October 3, 2007 (received for review April 11, 2007)
The focus in protein folding has been very much on the protein backbone and sidechains. However, hydration waters make comparable contributions to the structure and energy of proteins. The coupling between fast hydration dynamics and protein dynamics is considered to play an important role in protein folding. Fundamental questions of protein hydration include, how far out into the solvent does the influence of the biomolecule reach, how is the water affected, and how are the properties of the hydration water influenced by the separation between protein molecules in solution? We show here that Terahertz spectroscopy directly probes such solvation dynamics around proteins, and determines the width of the dynamical hydration layer. We also investigate the dependence of solvation dynamics on protein concentration. We observe an unexpected nonmonotonic trend in the measured terahertz absorbance of the five helix bundle protein 6–85* as a function of the protein: water molar ratio. The trend can be explained by overlapping solvation layers around the proteins. Molecular dynamics simulations indicate water dynamics in the solvation layer around one protein to be distinct from bulk water out to 10 Å. At higher protein concentrations such that solvation layers overlap, the calculated absorption spectrum varies nonmonotonically, qualitatively consistent with the experimental observations. The experimental data suggest an influence on the correlated water network motion beyond 20 Å, greater than the pure structural correlation length usually observed.
solvation dynamics | THz spectroscopy | lambda repressor | molecular modeling
