5月9日美国密歇根大学与四川大学的研究人员联合在国际著名期刊美国《国家科学院院刊》（PNAS）上发表了题为“Measuring the evolutionary rate of protein–protein interaction”的研究论文。
领导这一研究的是著名华人学者张建之教授。其早年毕业于复旦大学。1998年美国宾西法尼亚州立大学遗传学博士毕业，师从著名的分子进化学家根井正利（Masatoshi Nei），现为、美国密歇根大学生态学进化生物学系教授，是基因重复、适应进化等研究领域国际著名学者，已在Nature Genetics、PNAS、Trends Genetics等刊物上发表论文数十篇。四川大学的徐怀亮教授作为作者之一参与了该研究项目。
生命是由基本组成物质（蛋白质、核酸等）经过漫长的进化演变形成的复杂系统，因此生物大分子的进化研究对于揭示生命的起源和进化机制有着非常重要的意义。尽管科学家们通过大量研究已获得了数百种物种成千上万个基因编码蛋白质序列进化的信息，然而与之相对应的蛋白质功能进化的信息却仍知之甚少，尤其在基因组水平。究其原因主要是由于蛋白质之间的功能存在这极大的多样性，因此很难精确估计和比较蛋白质的功能进化速率。由于大部分的蛋白质是通过与其他蛋白质之间的相互作用（PPI）发挥其功能的，而蛋白质间的相互作用可通过标准分析进行测定，因此估算蛋白质间相互作用的进化速率可用来测量蛋白质功能的进化速率。
在这篇文章中，研究人员对克鲁雄酵母（Kluyveromyces waltii）蛋白质间潜在的87种相互作用进行了实验检测分析。在过去的研究中科学家们曾详细报道过亲缘关系接近的芽殖酿酒酵母中一对一同源物的相互作用。研究人员进一步将已获得的分析结果与来自其他真核生物的数据进行比较，从而推测出蛋白质相互作用的进化速率为(2.6 ± 1.6) × 10?10/每PPI每年。这一速率相对于通过蛋白氨基酸置换数量分析获得的蛋白质序列进化速率要低三个数量级。
研究结果表明蛋白质分子极其缓慢的功能进化有可能是导致生命在分子及细胞水平惊人保守性的主要原因，这意味着科学家们可以在更多的简单生物体开展人类疾病的机制研究。（生物谷Bioon.com）
生物谷推荐原文出处：
Proceedings of the National Academy of Sciences DOI： 10.1073/pnas.1104695108
Measuring the evolutionary rate of protein–protein interaction
Qian, Wenfeng; He, Xionglei; Chan, Edwin; Xu, Huailiang; Zhang, Jianzhi
Despite our extensive knowledge about the rate of protein sequence evolution for thousands of genes in hundreds of species,the corresponding rate of protein function evolution is virtually unknown, especially at the genomic scale. This lack of knowledgeis primarily because of the huge diversity in protein function and the consequent difficulty in gauging and comparing ratesof protein function evolution. Nevertheless, most proteins function through interacting with other proteins, and protein–proteininteraction (PPI) can be tested by standard assays. Thus, the rate of protein function evolution may be measured by the rateof PPI evolution. Here, we experimentally examine 87 potential interactions between Kluyveromyces waltii proteins, whose one to one orthologs in the related budding yeast Saccharomyces cerevisiae have been reported to interact. Combining our results with available data from other eukaryotes, we estimate that the evolutionaryrate of protein interaction is (2.6 ± 1.6) × 10?10 per PPI per year, which is three orders of magnitude lower than the rate of protein sequence evolution measured by the numberof amino acid substitutions per protein per year. The extremely slow evolution of protein molecular function may account forthe remarkable conservation of life at molecular and cellular levels and allow for studying the mechanistic basis of humandisease in much simpler organisms.
