据美国物理学家组织网5月23日报道,英美科学家首次精确地展示了细菌中运送电荷的细胞内蛋白质分子结构,详细揭示了细菌如何将电子由细胞内推到细胞外的“细枝末节”,最新成果让使用细菌来发电这种美好的愿景更加接近现实,相关研究发表在美国《国家科学院院刊》(PNAS)上。
这个发现意味着,科学家们现在能着手研发合适的办法,将细菌直接“拴到”电极上,用这种方法制造出高效的微生物燃料电池。这项进步也能加速清理油污染或铀污染的微生物试剂的研发,同时也将加速由废物提供电力的燃料电池的研制。
细菌内部的多层蛋白质就像细胞的有机输电线一样,使细菌内部产生的电子被运送到细胞表面。在最新研究中,英国东安格里亚大学生物科学学院的教授汤姆·克拉克领导的英美科研团队,使用名为X射线结晶学的方法揭示了一种依附于海洋细菌细胞表面的蛋白质的分子结构,细菌通过这个细胞转运电子。
克拉克表示:以前我们并不知道细菌内的电子是如何到达细胞表面的,最新发现向我们展示了细菌将电子从细胞内推到细胞外的“细枝末节”。细菌可以吸进氧化物矿物质中的有机碳分子并在细胞内部“消化”它们,接着释放出电子。因此,细菌坐在岩石上并吸进岩石的过程可以应用于电极上,细菌能依靠电极呼吸并产生电子。精确展示这个过程让我们可以“顺藤摸瓜”,进一步研制出高效的微生物燃料电池等。
以前,科学家们试图利用细菌表面的电力,但只能得到很少的电力,现在,利用这一最新发现,科学家们有望获得足以投入实际应用的电力。克拉克说:“我们所做的只是改变细菌生活的表面环境而已。”
英国生物技术和生物科学研究院(BBSRC)和美国能源部对该科研项目提供了资助,美国能源部西北太平洋国家实验室的科学家也参与了该项目。(生物谷Bioon.com)
生物谷推荐原文出处:
Proceedings of the National Academy of Sciences DOI: 10.1073/pnas.1017200108
Structure of a bacterial cell surface decaheme electron conduit
Clarke, Thomas A.; Edwards, Marcus J.; Gates, Andrew J.; Hall, Andrea; White, Gaye F.; Bradley, Justin; Reardon, Catherine L.; Shi, Liang; Beliaev, Alexander S.; Marshall, Matthew J.; Wang, Zheming; Watmough, Nicholas J.; Fredrickson, James K.; Zachara, John M.; Butt, Julea N.; Richardson, David J.
Some bacterial species are able to utilize extracellular mineral forms of iron and manganese as respiratory electron acceptors.In Shewanella oneidensis this involves decaheme cytochromes that are located on the bacterial cell surface at the termini of trans-outer-membraneelectron transfer conduits. The cell surface cytochromes can potentially play multiple roles in mediating electron transferdirectly to insoluble electron sinks, catalyzing electron exchange with flavin electron shuttles or participating in extracellularintercytochrome electron exchange along “nanowire” appendages. We present a 3.2-? crystal structure of one of these decahemecytochromes, MtrF, that allows the spatial organization of the 10 hemes to be visualized for the first time. The hemes areorganized across four domains in a unique crossed conformation, in which a staggered 65-? octaheme chain transects the lengthof the protein and is bisected by a planar 45-? tetraheme chain that connects two extended Greek key split β-barrel domains.The structure provides molecular insight into how reduction of insoluble substrate (e.g., minerals), soluble substrates (e.g.,flavins), and cytochrome redox partners might be possible in tandem at different termini of a trifurcated electron transportchain on the cell surface.