3月1日，清华大学施一公教授研究组、北京大学邓兴旺教授研究组合作在《自然》在线发表了题为“Structuralbasisofultraviolet-BperceptionbyUVR8”的论文，解析了植物拟南芥感受紫外线B波段（280-315nm）的光受体UVR8的晶体结构，并对其感光机理做出了解释。
在植物的生长过程中，光发挥着极其重要的作用，包括提供能量，调控植物生长、发育的各个阶段（例如发芽、开花等）。植物对于光的感受，是通过一类叫做光受体的蛋白执行的，光受体感受光信号，再把信号传给下游调控因子，从而使植物做出相应反应。对光受体感光机理的研究，吸引了众多生物学家的目光。植物的红光/红外光受体、蓝光受体发现较早，目前都有比较深入的功能和结构方面的研究。但是紫外线B波段的光受体，在2011年4月才被鉴定，研究人员发现，在拟南芥中，一个名为UVR8的蛋白正是人们寻找了许久的紫外线B波段的光受体。生化实验为其感光机理提供了一些线索，表明紫外线（280-315nm）照射会使UVR8从二聚体变为单体，但是具体分子机理的阐明，还有赖于高分辨率的结构。
为了解决这个问题，施一公与邓兴旺的研究组合作，获得了UVR8野生型以及两个突变体的高分辨率晶体结构（1.8埃-2.0埃）。这些结构显示，UVR8在紫外线B波段光照之前，是一个由两个相同的单体形成的二聚体，其中每个单体由7个富含b-折叠的WD40结构域组成。两个单体通过众多氢键紧密结合在一起。通过野生型与突变体UVR8结构的比对，以及进一步的基于结构的生化分析，作者阐明了UVR8的感光机理：UVR8单体中，两个色氨酸（W285和W233）组成了感受紫外线B波段的核心基团，当受到紫外线（280-315nm）照射时，两个色氨酸的吲哚环电子被激发，破坏了W285和W233与相邻的两个精氨酸R286、R338之间的紧密的电荷作用（cation-pinteraction），影响了R286、R338在结构中的稳定性，而R286、R338正是参与形成两个UVR8单体间氢键的关键氨基酸，二者受到扰动，破坏了相应氢键，从而使UVR8二聚体解聚。
这些成果为研究人员在分子水平理解植物感光机理提供了帮助，也为进一步的计算机模拟、生物物理学研究奠定了基础。（生物谷Bioon.com）
doi:10.1038/nature10931
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Structural basis of ultraviolet-B perception by UVR8
Di Wu, Qi Hu, Zhen Yan, Wen Chen, Chuangye Yan, Xi Huang, Jing Zhang, Panyu Yang, Haiteng Deng, Jiawei Wang, XingWang Deng & Yigong Shi
The Arabidopsis thaliana protein UVR8 is a photoreceptor for ultraviolet-B. Upon ultraviolet-B irradiation, UVR8 undergoes an immediate switch from homodimer to monomer, which triggers a signalling pathway for ultraviolet protection. The mechanism by which UVR8 senses ultraviolet-B remains largely unknown. Here we report the crystal structure of UVR8 at 1.8 A resolution, revealing a symmetric homodimer of seven-bladed β-propeller that is devoid of any external cofactor as the chromophore. Arginine residues that stabilize the homodimeric interface, principally Arg286 and Arg338, make elaborate intramolecular cation–π interactions with surrounding tryptophan amino acids. Two of these tryptophans, Trp285 and Trp233, collectively serve as the ultraviolet-B chromophore. Our structural and biochemical analyses identify the molecular mechanism for UVR8-mediated ultraviolet-B perception, in which ultraviolet-B radiation results in destabilization of the intramolecular cation–π interactions, causing disruption of the critical intermolecular hydrogen bonds mediated by Arg286 and Arg338 and subsequent dissociation of the UVR8 homodimer.
