来自美国太平洋西北国家实验室和布鲁克海文国家实验室的研究人员确定了一种蛋白cce_0566的晶体结构，该蛋白被标注为DUF269，来自一种在白天和晚上拥有完全不同生活方式的光合细菌(photosynthetic bacterium)蓝杆菌51142，并且它也属于含有一个未知功能结构域的蛋白家族。
他们发现位于晶体不对称单位的界面上并且含有保守性带电氨基酸残基的溶剂可达到的裂缝可能是一个活性位点或配体结合表面。在蓝杆菌51142(Cyanothece 51142)中观察到的这种蛋白折叠似乎对DUF269蛋白家族是独特的。
在白天，蓝杆菌51142利用太阳光将二氧化碳转化为分子氧和葡萄糖，这一过程就被称作光合作物。在晚上，它利用葡萄糖将大气中的氮气转化为生物上可利用的氨，这一过程被称作固氮作用。
理解这种单细胞有机体如何调节光合作用和固氮作用可能对诸如人之类的多细胞有机体有很大的好处，这是因为固氮作用的一种副产物是氢气。理解调节固氮过程的线索可能存在于蓝杆菌固氮基因集合中的34个基因。DUF269是这些基因中的一个。
cce_0566晶体是在太平洋西北国家实验室培育出的，并被送到布鲁克海文国家实验室进行X射线衍射实验。核磁共振数据和其他生物物理数据证实溶液中DUF269的生物学单位与在二聚体晶体不对称单位中观察到的相同。(生物谷：Bioon.com)
本文编译自Crystal structure of a cyanobacterial protein associated with nitrogen fixation
doi: 10.1016/j.febslet.2012.01.037
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Crystal structure of cce_0566 from Cyanothece 51142, a protein associated with nitrogen fixation in the DUF269 family
Garry W. Buchko, Howard Robinson
The crystal structure for cce_0566 (171 aa, 19.4kDa), a DUF269 annotated protein from the diazotrophic cyanobacterium Cyanothece sp. ATCC 51142, was determined to 1.60Å resolution. Cce_0566 is a homodimer with each molecule composed of eight α-helices folded on one side of a three strand anti-parallel β-sheet. Hydrophobic interactions between the side chains of largely conserved residues on the surface of each β-sheet hold the dimer together. The fold observed for cce_0566 may be unique to proteins in the DUF269 family, hence, the protein may also have a function unique to nitrogen fixation. A solvent accessible cleft containing conserved charged residues near the dimer interface could represent the active site or ligand-binding surface for the protein’s biological function.
