很多种酶需要保护它们的基质不发生不必要的水解。Koshland 40多年前提出，这些酶（特别指己糖激酶）只有在结合到合适的基质上、产生一种“诱导契合”的构形变化时，才会采用具有催化能力的构形。后来的研究工作表明，在没有葡萄糖时，的确是“诱导契合”阻止己糖激酶水解ATP。现在，对大的核糖体亚单元所做的结构研究表明，这里还有一种类似的契合机制在起作用。这为一个长期未能回答的问题提供了答案，这个问题就是：核糖体P-位点上的新生肽在蛋白合成的终止步骤之前是怎样避免被肽酰基-tRNA水解的。所以，在蛋白质诞生之前，RNA世界中的核糖体可能早已有了这种机制。
